Para as proteínas estarem em sua configuração funcional, suas estruturas precisam passar por um processo denominado dobramento proteico. No qual, independentemente de sua conformação inicial, atinge em uma estrutura final similar, a estrutura nativa. A má formação das estruturas pode causar doenças degenerativas como Alzheimer e alguns tipos de câncer. Na literatura existem diversos trabalhos que exploram a predição da estrutura nativa a partir das informações das sequências dos aminoácidos. Entretanto, as pesquisas sobre o caminho ou trajetória de dobramento ainda são escassos. Assim, este trabalho propõe a criação de conjunto de dados de trajetórias de dobramento de proteínas utilizando o método de Dinâmica Molecular (DM), a fim de auxiliar futuros estudos sobre este processo. Também foi proposta a paralelização do DM utilizando a arquitetura Graphics Processing Unit (GPU). Neste estudo foram selecionadas quatro proteínas globulares, 13FIBO, 2GB1, 1PLC e 5NAZ, com 13, 56, 99 e 229 aminoácidos respectivamente, sendo que a posição espaço-temporal de cada aminoácido, a energia potencial e os raios de giração foram armazenados. Os dados das trajetórias produzidos por DM indicaram ser coerentes com os paradigmas de convergência, formando configurações estruturais similares ao final das simulações.