Atualmente, terapias alternativas à Insulina têm sido propostas para o tratamento de Diabetes Mellitus II (DM2). Esta doença ocasiona, entre diversas comorbidades clínicas, uma maior prevalência do mal de Alzheimer. Visando estudar a viabilidade de uma co-formulação de insulina com algumas dessas novas drogas biotecnológicas, analisamos duas proteínas (TM_a e TM_b). Estas estruturas foram submetidas à simulação microcanônica, metodologia esta que acuradamente caracteriza interações de sistemas proteicos por meio de análises termoestatísticas. Para tal, empregamos o software SMMP e o módulo ANALYST do pacote PHAST. Pode-se observar no estudo in silico que as barreiras de energias, o calor latente da TM_a e TM_b se apresentaram menores do que o da Amilina humana (hIAPP), de acordo com o observado para suas energias de solvatação. Essas características mostraram que as proteínas TM_b e TM_a formam agregados mais instáveis durante transições de fases, à temperaturas fisiológicas, sugerindo sua maior solubilidade comparado à hIAPP. Esses indícios são encorajadores para seu uso em novas terapêuticas.