Portal de Eventos Científicos da UTFPR (EVIN), XXIV Seminário de Iniciação Científica e Tecnológica da UTFPR

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Modelagem por homologia da Enzima Conjugadora de Ubiqutina E2 Tipo 1 de Homo sapiens
Gabriel Salvador Miranda, Marcio Silva, Robson Rodrigo Miranda

Última alteração: 2020-05-20

Resumo


Dentre as principais vias proteolíticas, a via da ubiquitina-proteassoma pode ser caracterizada por ser dependente de ATP. Cerca de 80% das proteínas intracelulares são degradadas via proteassoma.Grandes famílias de enzimas realizam as etapas por meio da qual a ubiquitina é endereçada a uma proteína. Cada integrante da família de enzimas E1, E2 e E3 possui diferentes especificidades de substrato, portanto, regulam processos celulares diferentes. A UBE2QL1 possuí um resíduo cisteína de sítio-ativo e fornece reconhecimento para o complexo SCF E3 ubiquitina ligase facilitando a degradação para substratos da proteína. A maioria dos alvos de FBXW7 são produtos proto-oncogênicos, dando suporte a função de FBXW7 como gene supressor de tumor, assim como UBE2QL1, também sendo candidato a gene supressor de tumor, uma vez que interage com esse complexo específico de E3s. Este trabalho objetiva a elucidação da estrutura teórica por homologia e a elaboração de um protocolo de expressão heteróloga do gene UBE2QL1. A enzima UBE2QL1possuí um total de 161 aminoácidos distribuídos de forma monomérica.  Na topologia da macromolécula é possível observar um total de 66,4% de estruturas α-hélices e 36,6% de estruturas fitas-β. As regiões de looping tipicamente formam parte do sítio de ligação com E3s.

Palavras-chave


Modelagem, Homologia, UBE2QL1

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