A proteína Leucemia/Linfoma de células T 1B de Homo sapiens é ativada por translocações cromossômicas em células T imaturas, células B imaturas e virgens. Em interação com a proteína quinase B aumenta a sua atividade quinase, e em contato com células T causa leucemia. O objetivo deste trabalho é produzir a proteína TCL1B recombinante de maneira heteróloga em Eschericha coli e adicionalmente um modelo por homologia. No teste de expressão heterólogo, primeiramente realizou-se a transformação bacteriana por eletroporação utilizando o vetor pET-15b. Os clones obtidos com resistência ao antibiótico ampicilina foram selecionados por meio do crescimento bacteriano. Porém, não foi testada a expressão da proteína TCL1B, nesse sentido é necessária à continuação do projeto. Para a construção do modelo foi escolhida a seguinte estrutura molde, de código PDB: 1JNP, a qual apresenta 33,61% de identidade com a proteína TCL1B. O melhor modelo feito a partir do programa MODELLER apresentou DOPE igual a -1,426, sendo modificados os ângulos phi e psi do aminoácido GLU125 em comparação com outro modelo, atualizando o DOPE igual a -1,304 e o gráfico de Ramachandran gerado pelo programa PROCHECK indicou que 87.2% dos aminoácidos se encontram nas regiões mais favoráveis e 12.8% em regiões adicionalmente permitidas.