Com uma especificidade incomum por polihidróxialcanoatos em estado amorfo, a depolimerase extracelular PhaZ7 de Paucimonas lemoignei também desperta curiosidade no meio científico devido ao seu mecanismo de ativação baseado na abertura e fechamento da tampa que bloqueia seu sítio ativo. Com o objetivo de investigar essas e outras características relacionadas à atividade da enzima, este projeto consiste na utilização de ferramentas de modelagem molecular para o estudo de PhaZ7 nativa e suas mutantes. Por meio de simulações de dinâmica molecular realizadas com o pacote de programas GROMACS, o comportamento da enzima nativa foi avaliado frente a solventes de distintas naturezas polares. Trajetórias de sua estrutura mostram concordância com dados experimentais e teóricos, apontando perda significativa de flexibilidade da tampa em tolueno. A análise feita com o auxílio de ferramentas para identificação de cavidades em proteínas revelou a presença de túnel de dimensão relevante e natureza predominantemente polar como o provável canal de acesso que permite a entrada de água na cavidade catalítica. O posicionamento das moléculas ocorre em pontos estratégicos, o que permite a manutenção de forma e flexibilidade adequadas da enzima.